人铜锌超氧化物歧化酶的基因工程研究 Ⅱ.人铜锌超氧化物歧化酶在大肠杆菌中的表达  

Expression of Human Cu/Zn Superoxide Dismutase in Escherichia Coli

作　　者：赵敏顺 高必峰 王惠媛[2] 徐晓石 刘自立 吴晓林 饶欣欣 刘晓琳[2] 李战青[2] 

机构地区：[1]中国医学科学院基础医学研究所 [2]海军总医院分子生物学研究室

出　　处：《基础医学与临床》1990年第4期23-26,共4页Basic and Clinical Medicine

基　　金：国家高技术发展计划资助

摘　　要：利用pUC 8为载体质粒,将合成的人Cu/Zn SOD基因置于Lac Z启动子的调控下,构建了含有该基因的表达质粒pCZS Ⅰ。首次成功地在大肠杆菌中表达了合成人Cu/Zn SOD的基因。SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳薄层扫描分析证明,SOD基因的表达产物占细胞可溶性蛋白质的13％左右,用光扩增法捡测表达产物的酶活性,每毫克蛋白质为48.6 McCord Fridovich单位。Expression of Human Cu/Zn Superoxide Dismutase was achieved in Esc-herichia coli by using pUC8 vector which contains a LacZ promoter and a β-lactamase ribosomosal binding site. The recombinant Human SOD represented about 13% of the total bacterial protein. Enzymatic activity is 48.6 McCord Fridovich as measured in crude bacterial lysates.This article offers the first description on the expression of synthetic Cu/Zn SOD gene in E. coii. The conditions for the expression were discussed.

关 键 词：人Cu/ZnSOD 基因工程 基因表达 

分 类 号：Q55[生物学—生物化学]