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作 者:陶好霞[1] 边疆[1] 孙澎[1] 巩新[1] 薛冲[1]
机构地区:[1]军事医学科学院生物工程研究所,北京100071
出 处:《生物技术通讯》1999年第1期23-26,共4页Letters in Biotechnology
摘 要:采用工程菌 E.coli DH5 α(p IB- h IL- 6 ) ,经过发酵培养、表达和包含体的分离纯化等步骤 ,获得了 N端缺失 5个氨基酸的 rh IL- 6纯品。对其理化生物学性质进行分析。结果表明 ,纯品 N-端氨基酸序列为 MEDSKD… ;在 2 76 nm波长处有一个特异的蛋白吸收峰 ;分子量为 2 1 487.2 ;裂解的肽段分布在理论值的肽段分布范围之内 ;p I为 6 .1 ;能与兔抗人 IL- 6抗体特异性结合 ;比活性达2 .0 5× 1 0 8IU/mg。Through cultivation of E.coli DH 5α( pIB-hIL-6 )and purification of the inclusion body , we obtained the pure protein of recombinant human Interleukin-6 (rhIL-6),characterized by the first 5 amino acids at the N-terminal end.We analicized the physical,chemical and biological character of the recombinant protein. The result suggested that the sequence at the N-terminal end of the pure protein is as follows MEDSKD...,there is a specific protein absorb wave in 276 nm, and the molecular weight is 21487.2 Da, the molecular weight of the cleft peptide indicated that it is consistened with a mature hIL-6, the isoelectric point is 6.1. It can specifically bind with the rabbit anti-human IL-6 antibody. The specific activity is 2.05×10 7 IU/ mg.
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