受磷蛋白的空间结构及其分子动力学模拟  

作　　者：汤孛[1] 巩克[1] 王靖方[2] 李亦学[2] 魏冬青[1] 

机构地区：[1]上海交通大学生命科学与技术学院,上海200240 [2]上海交通大学系统生物医学研究院,上海200240

出　　处：《科学通报》2010年第9期773-778,共6页Chinese Science Bulletin

基　　金：国家高技术研究发展计划生物信息专项(编号:2007AA02Z333);国家重点基础研究发展计划(编号:2005CB724303);国家自然科学基金(批准号:30870476;20773085)资助项目

摘　　要：受磷蛋白通过可逆的磷酸化来调控肌浆网钙泵活性,它在生物体中的空间结构一直是一个受关注的焦点.本文通过总结受磷蛋白空间结构的研究进展,利用分子动力学方法对其空间结构进行了系统的模拟和研究.我们将核磁共振所得到的风铃草结构单链的前22个残基取出,并且分别保持原始结构;而对第16位进行磷酸化,第9位进行单点突变,从而得到3个不同的肽段.通过在水环境中进行10ns的分子动力学模拟,我们发现原始结构的第3～15个残基很好地保持了螺旋结构,而第16位残基的磷酸化和第9位残基的突变会减少周围残基呈现螺旋状态的几率,这与一些具体实验中的结论一致.这一变化也可能是降低受磷蛋白对肌浆网钙泵活性抑制作用的原因.

关 键 词：受磷蛋白 空间结构 磷酸化 单点突变 螺旋结构 分子动力学模拟 

分 类 号：Q51[生物学—生物化学]