狂犬病毒HEP-Flury株基质蛋白的原核表达及纯化  

Prokaryotic expression and purification of matrix protein of rabies virus HEP-Flury strain

作　　者：江飙[1] 郑佳琳[1] 邝贞结[1] 梁红茹[1] 徐蕙[1] 郭霄峰[1] 

机构地区：[1]华南农业大学兽医学院,广东广州510640

出　　处：《中国预防兽医学报》2010年第5期408-410,共3页Chinese Journal of Preventive Veterinary Medicine

基　　金：国家自然科学基金(30671565);教育部长江学者和创新团队发展计划项目(IRT0723)

摘　　要：为原核表达狂犬病毒(RV)基质蛋白(M),本研究以RV的HEP-Flury株全长重组质粒为模板扩增M基因,双酶切后定向克隆至原核表达载体pQE30,构建重组质粒pQE-M并转化至宿主菌E.coli M15(pREP4),在IPTG的诱导下表达。SDS-PAGE电泳分析显示M蛋白为25ku。Western blot检测证明,重组蛋白可被鼠抗His单克隆抗体及鼠抗狂犬病毒多克隆抗体特异识别。本研究为狂犬病诊断方法的建立奠定了基础。The M gene from rabies virus HEP-Flury strain was amplified and subcloned into the expression vector pQE30,and expressed in strain M15（pREP4） E.coli.SDS-PAGE electrophoresis analysis showed that the expressed recombinant protein had a molecular mass of 25 ku,which could be specifically recognized by mouse anti-His monoclonal antibody and mouse polyclonal anti-RV antibodies in western blot.

关 键 词：狂犬病病毒 基质蛋白 原核表达 纯化 

分 类 号：S852.65[农业科学—基础兽医学]