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作 者:刘影辉[1] 韩彦玲[1] 宋娟[1] 王颖[1] 周伟[2] 张宝云[2] 田婵[2] 李朝品[1] 韩俊[2] 董小平[2]
机构地区:[1]安徽理工大学医学院病原微生物教研室,淮南232001 [2]中国疾控中心病毒病预防控制所传染病预防控制国家重点实验室
出 处:《中华实验和临床病毒学杂志》2010年第3期165-167,共3页Chinese Journal of Experimental and Clinical Virology
基 金:国家自然科学基金委项目(No.30771914和30800975)、传染病重大专项(2009ZX10004-101,2008ZX10004-001,2008ZX10004-002)、科研院所技术开发研究专项资金(2008EG150300)和卫生公益性行业基金(200802021)资助
摘 要:目的 确定PrP蛋白与14-3-3蛋白是否发生分子间的相互作用,以及相互作用区域.方法 表达纯化PrP和人14-3-3 β及其缺失突变体.通过Pull-down和免疫共沉淀方法研究全长人14-3-3 β及缺失突变体与PrP蛋白是否发生分子间相互作用以及相互作用的区域.结果 14-3-3 β能与PrP23-231发生体外的相互作用,且与PrP相互作用的区域位于14-3-3 β N端第1位至38位氨基酸.结论 首次证实人14-3-3 β与PrP相互作用的区域位于14-3-3 β N端第1位至38位氨基酸.Objective To study the potential interaction between PrP protein.Methods The supernatant of health and scrapie-infected hamsters' brain homogenate was prepared,while various recombinant 14-3-3β or PrP proteins were purified.The possible molecular interaction between 14-3-3β proteins and PrP was tested by pull-down and immunoprecipitation assays.Results Both native PrPc and its protease-resistant isoform(PrPsc)formed complexes with 14-3-3β.The full-length recombinant 14-3-3β proteins interacted with PrP.The domain responsible for interacting 14-3-3β was located at N-terminal of 14-3-3β(residues 1 to 38).Conclusion The studies of the association of PrP with 14-3-3β may further provide insight into a potential role of 14-3-3β in the biological function of PrP and the pathogenesis of prion disease.
分 类 号:R742.9[医药卫生—神经病学与精神病学]
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