微生物来源的γ内酰胺酶研究进展  

Advances in lactamases from microbes-A review

作　　者：王建军[1] 郑国钧[2] 吴胜[1] 

机构地区：[1]中国科学院微生物研究所,北京100101 [2]北京化工大学制药工程系,北京100029

出　　处：《微生物学报》2010年第8期988-994,共7页Acta Microbiologica Sinica

基　　金：中国科学院微生物研究所微生物资源前期国家重点实验室青年基金课题~~

摘　　要：γ-内酰胺酶属于酰胺酶,其中的(+)γ-内酰胺酶能够高效率的动力学拆分外消旋体γ-内酰胺,获得光学纯的(-)γ-内酰胺。光学纯的(-)γ-内酰胺是制备抗病毒药物碳环核苷化合物的重要手性中间体。目前报道共有7个来源于微生物的γ-内酰胺酶,其中来源于Aureoacterium sp.的(-)γ-内酰胺酶的晶体结构获得了解析。根据晶体结构推测的(-)γ-内酰胺酶的催化机理与α/β水解酶超家族的催化机理是类似的。但是,目前还没有(+)γ-内酰胺酶的晶体结构模型的数据及机理的描述。γ-内酰胺酶的研究方向主要包括γ-内酰胺酶的蛋白质工程改造,对不同对映体选择性的γ-内酰胺酶的催化机理的阐述,以及γ-内酰胺酶在生物体内的功能研究。γ-Lactamase belongs to the amidase.The （ ＋ ） γ-lactamses can be applied in the kinetic resolution of racemic γ-lactam,which can produce （-） γ-lactam efficiently.The （-） γ-lactam enantiomer is an important synthon for the synthesis of carbocyclic nucleosides.Up to now seven strains of microbes were reported that produced γ-lactamses.The crystal structure of （-） lactamase from Aureoacterium sp.was resoluted,and the catalytic mechanism based on the structure data analysis was alike with the α /β hydrolase family.However,no structure data and mechanism theory is available for （ ＋ ） lactamase till now.The future works focus on protein engineering of the γ-lactamase to improve the catalysis of the protein,elucidation of the catalytic mechanism of the γ-lactamase and the functions of the γ-lactamase in vivo.

关 键 词：γ-内酰胺酶 硫磺矿硫化叶菌 手性中间体 催化机理 

分 类 号：Q936[生物学—微生物学]