多肽：N-乙酰氨基半乳糖转移酶-2与共刺激分子B7-H3相互作用的结构信息学初步探讨  

Preliminary Study of Structural Bioinformatics on Polypeptide： N-acetylgalactosaminyltransferase-2 and Costimulatory Molecule B7-H3

作　　者：蒋俊华[1] 邱天宇[1] 顾文超[1] 孙海洪[1] 吴士良[1] 周迎会[1] 

机构地区：[1]苏州大学医学部基础医学与生物科学学院生物化学与分子生物学系,江苏苏州215123

出　　处：《中国血液流变学杂志》2010年第3期356-359,413,共5页Chinese Journal of Hemorheology

基　　金：国家自然科学基金资助项目（30771958.30670462）

摘　　要：目的 研究多肽：N-乙酰氨基半乳糖转移酶-2（ppGalNAc-T2）与共刺激分子B7-H3的相互关系.方法 通过同源模拟,得到共刺激分子B7-H3两种不同剪接体（2IgB7-H3,4IgB7-H3）的分子结构,寻找PDB数据库中的ppGalNAc-T2的蛋白质晶体结构,利用软件GRAMM（http：//vakser.bioinformatics.ku.edu/main/resources_gramm.php）,与同源模拟得到的两种不同剪接体的B7-H3分子结构相结合,寻找两者之间是否存在直接结合的可能.结果 成功地模拟了共刺激分子B7-H3两种剪接体的分子结构,发现ppGalNA-T2与共刺激分子B7-H3有相互结合的可能性.结论 结构生物信息学的研究发现ppGalNAc-T2分子与B7-H3具有潜在相互作用位点,ppGalNAc-T2可能参与B7-H3蛋白质的O-糖链合成反应,并且很有可能是通过直接接触来催化控制B7-H3分子的O-糖链合成.Objectivc To study the interaction between polypeptide：N-acetylgalactosaminyltransferase-2 （ ppGalNAc-T2 ） and costimulatory molecule B7-H3. Methods Getting the different molecular structure of two isoforms of costimulatory molecule BT-H3 by homology modeling,and getting ppGalNAc-T2 protein crystal structure from the PDB database.Then combining the two isoforms of B7-H3 protein structure homology model with ppGalNAc-T2 protein structure to find whether they can directly combine. Results Successfully simulating the molecular structure of two isoforms of costimulatory molecule B7-H3 and finding it has a possible interaction between ppGalNAc-T2 and B7-H3.Conclusion By the structural bioinformatics studying,we find that ppGalNAc- T2 and B7-H3 have potential interaction locus.ppGalNAc-T2 may have the possibility to control the O-sugar chain synthesis of B7-H3 protein through direct contact.

关 键 词：多肽:N-乙酰氨基半乳糖转移酶-2 共刺激分子B7-H3 GRAMM 蛋白质同源模拟 

分 类 号：R73-3[医药卫生—肿瘤]