短尾蝮蛇毒磷脂结合抗凝蛋白的酶学性质研究  

Enzymatic characteristion of phospholipid-binding anticoagulation protein from Agkistrodon halys brevicaudus venom

作　　者：黎渊弘[1] 罗艳萍[2] 廖共山[2] 

机构地区：[1]广西医科大学第一附属医院药剂科,南宁530021 [2]广西医科大学蛇毒研究所,南宁530021

出　　处：《重庆医科大学学报》2010年第11期1639-1641,共3页Journal of Chongqing Medical University

基　　金：广西研究生教育创新计划项目资助(编号:2006105981007D1)

摘　　要：目的:研究短尾蝮蛇毒磷脂结合抗凝蛋白(Phospholipid-binding anticoagulation protein,PBAP)的酶学性质。方法:通过对短尾蝮蛇毒PBAP精氨酸脂酶活性的测定,研究丝氨酸蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟(Phenylmethanesulfonyl fluoride,PMSF)、胰蛋白酶、抑肽酶、二价金属离子(Ca2+、Mg2+、Co2+、Mn2+、Zn2+)、温度、pH、金属络合剂乙二胺四乙酸(Ethylene diamine tetraacetic acid,EDTA)对PBAP的影响。结果:丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF、胰蛋白酶对PBAP精氨酸酯酶有抑制作用,抑肽酶、Ca2+、Mg2+、Co2+、Mn2+、Zn2+、二胺四乙酸对PBAP精氨酸酯酶活性无明显影响,温度在20℃～90℃,pH在4.0～11.0的条件下,PBAP的精氨酸酯酶性质稳定。结论:丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF、胰蛋白酶对PBAP精氨酸酯酶有抑制作用,温度在20℃～90℃,pH在4.0～11.0的条件下,PBAP的精氨酸酯酶性质稳定。Objective：To study the enzymatic characteristics of phospholipid-binding anticoagulation protein（PBAP） from agkistrodon halys brevicaudus venom.Methods：The enzymatic characteristics of purified PBAP were studied by the effects of phenylmethanesulfonyl fluoride（PMSF）,trypsin,aprotinin,bivalent metallic ion（Ca2＋,Mg2＋,Co2＋,Mn2＋,Zn2＋）,temperature,pH and ethylene diamine tetraacetic acid（EDTA） on PBAP.Results：PMSF and trypsin could inhibit the AEHE activity of PBAP. Aprotinin,bivalent metallic ion（Ca2＋,Mg2＋,Co2＋,Mn2＋,Zn2＋）and EDTA had no effect on the AEHE activity of PBAP.The AEHE activity of PBAP was stable within 20℃～90℃ and pH4.0～11.0. Conclusion：PMSF and trypsin could inhibit the AEHE activity of PBAP.The AEHE activity of PBAP was stable within 20℃～90℃ and pH4.0～11.0.

关 键 词：抗凝蛋白 精氨酸酯酶 酶学性质 

分 类 号：R927.2[医药卫生—药学] R986