精氨酸酶Ⅰ的手性选择性  

Chiral Selectivity of Arginase Ⅰ

作　　者：李帅[1] 李兆龙 胡玉琳[3] 高雪峰 黄旭日[1] 

机构地区：[1]吉林大学理论化学研究所、理论化学计算国家重点实验室 [2]生命科学学院,长春130021 [3]吉林大学第一医院肝胆胰内科,长春130023

出　　处：《高等学校化学学报》2011年第6期1339-1342,共4页Chemical Journal of Chinese Universities

基　　金：国家自然科学基金(批准号:21073075)资助

摘　　要：运用分子对接和分子动力学模拟方法对精氨酸酶进行手性选择性研究.通过比较精氨酸酶Ⅰ与L,D型精氨酸复合物的结构,发现精氨酸酶Ⅰ与L型精氨酸结合得更紧密.进一步分析比较复合物分子动力学轨迹发现,精氨酸酶Ⅰ与L型精氨酸分子的复合物RMSD曲线的震荡较小,而且酶与L型底物的结合能大于酶与D型底物的结合能.在催化精氨酸脱胍基的反应中,精氨酸酶Ⅰ只选择L型精氨酸分子是基于酶的手性选择性,手性选择性是由酶的活性口袋形状决定的.The chiral selectivity of arginase was investigated by means of molecular dynamics and molecular docking in this study.By comparing structures of the L-arginine arginase I complex with D-arginine-arginase I complex,L-arginine can bind closely to arginase I,further,the analysis of the molecular dynamics trajectories of the two complexes show that the L-Arginine-Arginase I complex has smaller fluctuations of RMSD and higher bin-ding energy than those of the D-Arginine-arginase I complex.In conclusion,the chiral selectivity of L-arginine in catalytic reaction of arginine guanidine off was determined by the shape of active pocket.

关 键 词：分子动力学 分子对接 手性 精氨酸酶 

分 类 号：O643[理学—物理化学]