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作 者:杨军[1] 刘妮[1] 张婷[2] 陈晓黎[1] 李宗芳[3]
机构地区:[1]西安交通大学医学院第二附属医院病理科,西安710004 [2]西安交通大学医学院第二附属医院科研实验中心,西安710004 [3]西安交通大学医学院第二附属医院外科,西安710004
出 处:《生命的化学》2011年第6期796-801,共6页Chemistry of Life
基 金:国家自然科学基金项目(30872403)资助
摘 要:组蛋白乙酰化(histone acetylation)是调控染色质重塑和真核细胞基因转录的表现遗传修饰(epigenetic modifications)的机制之一。组蛋白乙酰基转移酶(histone acetyltransferase,HAT)和组蛋白去乙酰化酶(histone deacetylase,HDAC)是调节组蛋白N端赖氨酸残基乙酰化或去乙酰化的关键因子。而Ⅱ类HDAC能以磷酸化依赖的方式穿梭于细胞质和细胞核之间,完成组蛋白去乙酰化过程,干扰转录因子并抑制靶基因的转录。因此,研究HDAC磷酸化依赖性核浆穿梭的调节机制具有重要意义。本文简单介绍HDAC5磷酸化依赖性核浆穿梭的调节机制。Acetylation and deacetylation of histone are the key epigenetic modifications that play a very important role in the regulation of chromatin remodeling and eukaryotic gene transcription. The level of histones acetylation is catalyzed by a pair of histone acetyltransferase (HAT) and histone deacetylase (HDAC). Class 11 HDAC could decrease the level of histories acetylation by protein phosphorylation-dependent nuclear plasma shuttle. It is important to study the protein phosphorylation-dependent nuclear plasma shuttle of HDAC. This paper briefly discusses the protein phosphorylation-dependent nuclear plasma shuttle mechanism of HDACS.
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