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机构地区:[1]重庆医科大学病理生理学教研室,重庆400016 [2]重庆医科大学儿科学院,重庆400016
出 处:《生命的化学》2011年第6期814-817,共4页Chemistry of Life
基 金:国家自然科学基金项目(30900651);重庆市教委科学技术研究项目(KJ090304)资助
摘 要:组蛋白、核因子kB及促分裂原活化蛋白激酶磷酸酶-1等可在相互拮抗的组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶的催化下发生可逆性的乙酰化修饰,这一蛋白质翻译后修饰对炎症相关信号通路、转录因子乃至炎症相关基因构象有显著的调节作用,是影响炎症发生发展的重要调控方式。目前已发现乙酰化修饰的异常与炎症相关性疾病密切关联,而采用工具药干预乙酰化修饰可有效减轻炎症损伤。因而,调控乙酰化修饰成为炎症防治的新策略。The mutually antagonistic pairs of histone acetyltransferase and histone deacetylase catalyze the reversible acetylation modification of histone, nuclear factor κB, mitogen-activated protein kinase phosphatase-1, etc. This post-translational modification significantly regulates inflammation-associated signaling pathway, transcription factor, and even the chromatin conformation, playing a critical role in regulating the progression of inflammation. Previous researches also revealed that abnormal acetylation modifaication was closely associated with inflammation-related diseases, and pharmacological intervention of acetylation can effectively alleviate inflammatory injuries. Therefore, regulating acetylation modification is emerging as a novel therapeutic strategy for the treatment of inflammation-based diseases.
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