八肋游仆虫中心蛋白的核磁共振研究  

NMR studies on the Euplotes octocarinatus centrin

作　　者：洪晶[1] 郭晨云[2] 刘华[1] 梁爱华[3] 林东海[2] 汪少芸[1] 

机构地区：[1]福州大学生物科学与工程学院,福建福州350108 [2]厦门大学化学化工学院,福建厦门361005 [3]山西大学生物技术研究所,山西太原030006

出　　处：《福州大学学报（自然科学版）》2012年第6期823-827,共5页Journal of Fuzhou University(Natural Science Edition)

基　　金：福州大学科研启动基金资助项目(022304);福州大学科技发展基金资助项目(2010-XQ-18);福建省教育厅科研资助项目(JA11019)

摘　　要：利用液体核磁共振方法对八肋游仆虫中心蛋白全长蛋白(EoCen),LC端结构域(EoCen-LC)和N端结构域(EoCen-N)进行了分析,并研究了蛋白与钙离子的相互作用情况.研究结果表明,未加入钙离子,全长蛋白,LC端结构域和N端结构域谱图重叠严重,峰型较差,说明未折叠成良好的三级结构,存在较大的构象交换或一定程度的聚集;与钙离子结合后全长蛋白,LC端结构域三级结构有所改善,但仍然无法用液体核磁共振方法进行进一步的结构研究.N端结构域与钙离子结合后谱峰分散性好,说明N端结构域具有较好的三级结构,能够应用核磁共振的方法进行结构解析.The structural and Ca2＋ binding properties of Euplotes octocarinatus Centrin（EoCen） and two fragments（LC terminal domain（EoCen-LC） and N terminal domain（EoCen-N）） were studied using solution NMR.The spectra of EoCen,EoCen-LC and EoCen-N domains were severely overlapped and highly disordered in the apo state,indicates a high conformational disorder,conformational exchange or aggregation.Although the spectra of EoCen and LC terminal domain were improved in the presence of Ca2＋,the structures were not suitable for study using solution NMR.The N terminal domain（EoCen-N） become well structured in the presence of Ca2＋ and amenable to structure determination by NMR.

关 键 词：八肋游仆虫 中心蛋白 核磁共振 结构 

分 类 号：Q518.2[生物学—生物化学]