pH诱导牛血清白蛋白芳香氨基酸残基微环境变化的光谱分析  

Spectral Study of the Microenviroment Change of Aromatic Amino-acid Residues in BSA Induced by pH

作　　者：魏晓芳[1] 丁西明[2] 刘会洲[1] 

机构地区：[1]中国科学院化工冶金研究所分离科学与工程青年实验室,北京100080 [2]中国科学院感光化学研究所,北京100021

出　　处：《光谱学与光谱分析》2000年第4期556-559,共4页Spectroscopy and Spectral Analysis

基　　金：中科院"九五"项目资助;国家自然科学重点基金

摘　　要：用荧光光谱和紫外吸收光谱研究了pH =2 3～ 1 1 3范围内牛血清白蛋白 (BSA)芳香氨基酸残基微环境的变化 ,以此推断蛋白质构象的变化 ,并讨论蛋白质表面疏水性变化的趋势。与中性环境相比 ,pH为 2 3时 ,色氨酸微环境的疏水性增强 ,蛋白质局部表面疏水降低 ;pH为 1 1 3时 ,部分Phe残基微环境的极性增强 ,表明碱诱导蛋白质分子变性使蛋白质分子充分伸展 ,将更多疏水性氨基酸残基暴露于溶剂中。The microenvironment change of aromatic amino acid residues in BSA at various pH were studied by fluorescence spectra and ultraviolet absorption spectra.It suggested that the change of protein surface and surface hydrophobicity from result.Compared to neutral pH,the Trp microenvironment seemed to be more hydrophobic at lower pH indicating less local surface hydrophobicity of BSA.At higher pH,the protein undergo conformational changes and undold,the more buried Phe exposed to solvents consistent with stronger surface hydrophobicity of BSA.

关 键 词：牛血清白蛋白 构象 表面疏水性 光谱分析 

分 类 号：Q512.103[生物学—生物化学]