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检 索 范 例 :范例一: (K=图书馆学 OR K=情报学) AND A=范并思 范例二:J=计算机应用与软件 AND (U=C++ OR U=Basic) NOT M=Visual
作 者:李晓慧[1,2] 王卫东[1,2] 金传明[1,2] 陆江林[1]
机构地区:[1]湖北师范学院污染物分析与资源化技术湖北省重点实验室,湖北黄石435002 [2]湖北师范学院化学与环境工程学院,湖北黄石435002
出 处:《化学试剂》2013年第5期405-409,431,共6页Chemical Reagents
基 金:国家自然科学基金资助项目(21171053);湖北省教育厅重点科研资助项目(D20082202);湖北师范学院研究生创新研究资助项目(201203)
摘 要:利用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法,在Tris-HCl缓冲溶液中考查了不同温度下镝(Dy)-L-苯丙氨酸-5-氟尿嘧啶三元配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用。实验表明,配合物对BSA的内源荧光猝灭为静态猝灭过程,并测定该反应在不同温度下的结合常数KA,且配合物与BSA以物质的量比1∶1结合。根据计算出的热力学参数表明,配合物和BSA之间的作用力主要是静电作用。用同步荧光技术考察了配合物对BSA构象的影响,结合位点接近于酪氨酸残基。The interaction between Dy-L-phe-5-fu ternary complex and bovine serum albumin (BSA) was investigated via ultraviolet-visible absorption spectra and fluorescence in tris-HC1 buffer solutions at different temperatures. The results showed that static quenching was involved in adding complexin BSA solution. The complex reacted at a molar ratio of 1 : 1 and the binding constants (Ks ) were determined. The interaction between complex and BSA was driven mainly by electrostatic interactions according to thermodynamic parame- ters. Respectively, the effect of ternary complexes on the conformation of BSA was obtained using synchronous fluores- cence spectroscopy. The binding site is close to the tyrosine residue.
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