泥鳅蛋白ACE抑制肽的分离及稳定性研究  

Isolation and stability of ACE inhibitory peptide from loach

作　　者：胡勇[1] 姚东瑞[1,2] 盘赛昆[1] 周鸣谦[1] 

机构地区：[1]淮海工学院海洋学院,连云港220005 [2]江苏省中科院植物研究所,南京210000

出　　处：《食品科技》2013年第6期247-250,共4页Food Science and Technology

基　　金：中央财政支持地方高校发展专项资金项目(CXTD10);江苏省水产三项工程项目(PJ2011-67)

摘　　要：对泥鳅蛋白水解液血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽进行初步的分离纯化(超滤,凝胶过滤色谱),并研究其代表性组分的消化稳定性。结果表明平均相对分子质量越低的组分,相同质量下抑制活性越强;经超滤和SephadexG-15分离纯化后的小分子肽组分AP4有较高的ACE抑制活性和消化稳定性,相对分子质量(Mr.)在650。The isolation and stability of Angiotensin I-converting enzyme （ACE） inhibitory peptide of loach were studied in this paper. The results showed that the fraction with lower Mr have the higher ACE inhibitory activity. AP4 （Mr.650） with higher ACE inhibitory activity was obtained from the loach hydrolyzates by UF and Sephadex G-15 gel filtration chromatography. This fraction demonstrated high stability against gastrointestinal proteases.

关 键 词：肽 血管紧张素转化酶 超滤 消化稳定性 

分 类 号：R284.2[医药卫生—中药学]