重组葡激酶的分离纯化  

Isolation and purification of recombinant staphylokinase

作　　者：李倩[1] 荫俊[1] 付玲[1] 李广善[1] 宋伟[1] 李成文[1] 徐秀芝[1] 

机构地区：[1]军事医学科学院微生物流行病研究所,北京100071

出　　处：《生物技术通讯》2000年第1期17-19,共3页Letters in Biotechnology

摘　　要：在构建出高表达、高活性的葡激酶工程菌株的基础上 ,对表达产物进行了分离纯化研究。经离子交换纯化后 ,纯度达 85 %～ 90 % ,回收率为 5 0 %～ 6 0 % ,经凝胶过滤后 ,纯度达 99%以上 ,回收率为 6 0 % ,经SDS PAGE测定 ,相对分子质量为 15 .5× 10 3,比活为 1.0× 10 5。The purification of recombinant staphylokinase was studied on the basis of the construction of the high expression engineering bacterium.After a step of ion exchange chromatography,its purity is 85%～80% by SDS-PAGE and the recoveries of proteins were 50%～60%; after a step of gel filtration, which purity was over 99% by HPLC measurement. The apparent molecular weight is 15.5 kD and the specific activity is 6.7×10 4～1.0×10 5U/mg.

关 键 词：重组葡激酶 分离 纯化 纤溶酶原激活剂 

分 类 号：TQ464.8[化学工程—制药化工] TQ460.64