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作 者:郑学仿[1] 王静云[2] 林青松 安利佳[2] 胡皆汉[3]
机构地区:[1]大连大学生物工程学院,大连116622 [2]大连理工大学化工学院生物工程系,大连116012 [3]中国科学院大连化学物理研究所,大连116023
出 处:《化学通报》2001年第10期641-643,共3页Chemistry
基 金:辽宁省科委自然科学基金资助项目 (972 0 6 7) ;大连大学科研基金资助项目
摘 要:利用电子顺磁共振 (EPR)研究了枯草杆菌中性蛋白酶 (B .S .N .P)与无机Cu(Ⅱ )离子的相互作用 ,结果发现 :枯草杆中性蛋白酶活性中心Zn(Ⅱ )与外加的Cu(Ⅱ )存在着直接相互作用 ,Cu(Ⅱ )可部分置换原酶活性中心Zn(Ⅱ ) ,而进入酶的活性中心Zn(Ⅱ )位 ,形成“Cu N .P”酶衍生物 ,影响了酶的催化活性。此外还发现溶液的pH对相互作用后形成酶衍生物的结构有较大的影响 ,并得到了“Cu N .P”酶衍生物及随pH变化的EPR谱图。In the past, the method of reconstitution was used to investigate the interaction between metalloenzymes (containing Zn(Ⅱ)) and metal ions. In this paper, electron paramagnetic resonance (EPR) has been employed to study the direct interactions between Bacillus subtilis neutral proteinase (B.S.N.P) and Cu(Ⅱ) ions added in aqueous solution. The results show that a dynamic equilibrium exists between the Zn(Ⅱ) in the active site of native enzymes and the added Cu(Ⅱ), the added Cu(Ⅱ) partly replaces the Zn(Ⅱ), forming Cu(Ⅱ)\| Enzyme derivatives. As a result, the activity of the native enzymes is reduced. In addition, the influence of pH value on this kind of interaction has also been investigated, and the results demonstrate that the change of pH value has remarkable influence on B.S.N.P.
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