生物合成硒蛋白机制的研究进展  

The Progress in Mechanism of Selenoprotein Biosynthesis

作　　者：蒋志华[1] 牟颖[1] 李维佳[1] 阎岗林[1] 罗贵民[1] 

机构地区：[1]吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室,长春130023

出　　处：《生物化学与生物物理学报》2002年第4期395-399,共5页

基　　金：国家自然科学基金 (No .2 0 0 72 0 10 );吉林大学青年教师基金(No .2 0 0 0A18)资助项目~~

摘　　要：作为第 2 1种氨基酸 ,硒代半胱氨酸在翻译阶段由核糖体介导 ,在mRNA编码区的UGA密码子处参入多肽链。研究表明硒代半胱氨酸的参入需要一个顺式作用元件SECIS和 4个基因产物 :SelA、SelB、SelC、SelD。原核生物和真核生物的SECIS在mRNA中的位置和结构特征差异显著。在利用Escherichiacoli硒代半胱氨酸的参入机制合成硒蛋白方面 ,研究人员进行了有益的探索。As the twenty first amino acid, selenocysteine can be co translationally incorporated into the polypeptide chain at UGA codon in the coding region of selenoprotein mRNA. The incorporation of selenocysteine needs a cis acting element SECIS and four gene products: SelA, SelB, SelC and SelD. The position of SECIS in the mRNA of prokaryote and its structural features are greatly different from that of eukaryote. The researchers have made exploration in selenoprotein engineering by virtue of the mechanism of selenocysteine incorporation in Escherichia coli.

关 键 词：生物合成 硒蛋白 机制 研究进展 

分 类 号：Q591.2[生物学—生物化学]