脱盐牛乳乳清粉中β-乳球蛋白的分离纯化  被引量:1

Purification of β-Lactoglobulin in desalination of milk whey protein

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作  者:杨章昀 冯郑珂 潘家荣[1] 

机构地区:[1]中国计量学院,杭州310018

出  处:《中国乳品工业》2015年第4期10-12,20,共4页China Dairy Industry

基  金:国家科技支撑课题(2011BAK10B03)

摘  要:结合硫酸铵分级盐析、阴离子交换层析和葡聚糖凝胶层析三种方法,从牛乳乳清蛋白中分离、提纯出β-乳球蛋白。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳检测蛋白成分,结果显示:1在质量分数为75%盐析段与其他成分相比含有较多的β-乳球蛋白;2用阴离子交换层析进行进一步的分离,经过两次的阴离子交换层析可得到较高纯度的β-乳球蛋白;3再用Sephadex G-10凝胶层析,电泳结果显示只有一条带,并与β-乳球蛋白标准品(纯度95%)带一致,得到高纯度的β-乳球蛋白。β-Lactoglobulin was purified from whey protein concentrate by acombination of ammonium sulfate precipitation, anion-exchange chromatography and gel-filtration chromatography.The content of protein was detected by using SDS-PAGE, the SDS-PAGE results showed that:1in the 75% section get moreβ-lactoglobulin in precipitate than other components.2Further separation by anion exchange chromatography,after two times of anion exchange chromatography can get higher purity ofβ-lactoglobulin.3single band coincidence to the standard ofβ-lactoglobulin was showed by usinggel-filtration chromatography(Sephadex G-100) after the above steps.the above steps preprocessing of precipitation that the puristβ-lactoglobulin obtained.

关 键 词:Β-乳球蛋白 提纯 硫酸铵沉淀法 阴离子交换 凝胶过滤层析 

分 类 号:Q933-31[生物学—微生物学]

 

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