猪囊尾蚴半胱氨酸蛋白酶TsCL-1结构的同源模建  

Structure Homology Modeling of Cysticercus Cellulose Cysteine Protease TsCL-1

作　　者：杨琳[1,2] 赵琴平[1] 杨力权 

机构地区：[1]武汉大学基础医学院,湖北武汉430071 [2]云南省大理白族自治州血吸虫病防治研究所,云南大理671000 [3]大理大学农学与生物科学学院,云南大理671003

出　　处：《楚雄师范学院学报》2016年第3期37-40,44,共5页Journal of Chuxiong Normal University

摘　　要：通过同源模建方法构建猪囊尾蚴半胱氨酸蛋白酶Ts CL-1的三维结构模型,并对其结构进行分析。结果表明,Ts CL-1的结构模型具有半胱氨酸蛋白酶CA族典型的α/β折叠模式,结构骨架主要由两个不同的结构域组成。结构模型具有保守的半胱氨酸催化三聚体(Cys25-His163-Asn183),催化三聚体位于两个结构域的表面,结构模型中存在3对二硫键。研究结果将为进一步深入研究Ts CL-1的结构和功能关系奠定结构基础。In this article,structural model of Cysticercus cellulose cysteine protease Ts CL- 1 is constructed and analyzed. The results show that the structural model of Ts CL- 1 has the common α / β scaffold characteristics of the clan CA proteases of Cysteine Protease,which contains two main structural domains.The catalytic triad residues Cys,His and Asn are completely conserved（ Cys25- His163- Asn183）. The structural model has three disulfide bonds. The results of this article will provide a solid basis for further studying the relationship between structure and function of Ts CL- 1

关 键 词：半胱氨酸蛋白酶Ts CL-1 结构模型 同源模建 结构功能研究 

分 类 号：Q556.9[生物学—生物化学]