Cu2＋和Fe3＋对苯甲酸与牛血清白蛋白相互作用的影响  

Spectroscopic analysis on the interaction of benzoic acid with bovine serum albumin in the presence of Cu^(2+) and Fe^(3+)

作　　者：赵刚[1,2] 江雪飞[3] 那宁[1] 顾佳丽[1] 田甜[1] 励建荣[2] 

机构地区：[1]渤海大学化学化工学院,辽宁锦州121013 [2]渤海大学食品科学与工程学院,辽宁省食品安全重点实验室,生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心,辽宁锦州121013 [3]辽宁大学化学院,辽宁沈阳110036

出　　处：《化学研究与应用》2016年第10期1484-1487,共4页Chemical Research and Application

基　　金：“十二五”国家科技支撑计划(2012BAD29B06);中央财政支持地方高校发展专项资金项目“生鲜农产品贮藏加工与安全控制创新团队”;辽宁省高等学校攀登学者支持计划"辽西地产特色资源开发与利用"辽教发[2011]134号;2015年地方高校辽宁省大学生创新创业训练计划项目(201510167000002)资助

摘　　要：采用荧光光谱法和紫外光谱法考察了模拟生理条件下Cu^(2+)和Fe^(3+)存在时苯甲酸与BSA的相互结合作用。实验结果表明:无论金属离子存在与否,苯甲酸对BSA内源荧光的猝灭均为静态猝灭同时发生了非辐射能量转移现象。Cu^(2+)和Fe^(3+)使得苯甲酸与BSA的猝灭常数Ksv和Kp均增加,但结合常数KA和结合位点n减小。Fe^(3+)的参与改变了苯甲酸与BSA之间的作用力类型,由范德华力和氢键变为静电引力,ΔG降低表明苯甲酸与BSA的相互作用过程为仍为自发进行过程。The interaction between benzoic acid and bovine serum albumin（ BSA） in the presence of Cu2＋ and Fe3＋was studied by fluorescence spectrum and UV-vis spectrum. The results indicated that the quenching mechanism is static quenching and and non-radiative energy transfer. The quenching constant Ksva,nd K？of benzoic acid and bovine serum albumin were increased, but the bind-ing constant K and the binding sites value n was decreased in the presence of Cu2＋ and Fe3＋. The presence of Fe3＋changed the inter-action pattern between benzoic acid and BSA from Waals forces and hydrogen bonds to electrostatic forces. The negative sign for △G indicated that the interaction was spontaneous.

关 键 词：苯甲酸 牛血清白蛋白 金属离子 

分 类 号：O657.3[理学—分析化学]