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作 者:沙印林[1] 邱阳[1] 李银玲[2] 王琦[2] 来鲁华[2] 唐有祺[2]
机构地区:[1]北京大学基础医学院生物物理学系单分子与纳米生物医学实验室,北京100083 [2]北京大学物理化学研究所,北京100871
出 处:《物理化学学报》2002年第10期907-910,共4页Acta Physico-Chimica Sinica
基 金:国家攀登计划(970211006);国家自然科学基金(20103001)资助项目
摘 要:引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列[R1G2T3F4W5V6d-P7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-P7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/But固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202nm呈现正峰,在217.5nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在.A 12-residue peptide (R1G2T3PW5V6 d-P7S8V9N10Y11F12, B2) with cross-strand amino acid pairs V6V9, F4Y11 and Y3F12, predicted to form β-hairpin, was designed and synthesized by Fmoc/Bu4 strategy. The circular dichro-ism spectrum of B2 in PBS buffer shows a maximum at about 202 run and a minimum at about 217. 5 nm, a typical β-hairpin characteristics that have been postulated as the common contribution from a β-turn mixed with a β-sheet. The FTIR experiments confirmed the secondary structural contents of B2.
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