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作 者:薛水星[1] 金冬雁[1] 王哲[1] 项文凯 吴长龙[2] 邵一鸣 曾毅[1] 侯云德[1]
机构地区:[1]中国预防医学科学院病毒学研究所 [2]卫生部上海生物制品研究所
出 处:《病毒学报》1992年第4期372-374,共3页Chinese Journal of Virology
摘 要:利用代表优势抗原表位的合成寡肽作为抗原,检测人免疫缺损病毒(Human immunodeficiency virus,HIV)的血清抗体,是近年来在HIV检测方面的重要发展趋势。与病毒裂解物及基因工程表达产物等抗原相比,合成肽抗原在特异性、重复性及HIV-1与HIV-2的鉴别诊断等方面具有一定的优点。众多的研究资料表明,HIV穿膜蛋白gp41的N端显然含有比较保守的优势抗原表位,因此,目前文献中用于检测HIV抗体的合成肽多数都在这一区段内进行设计。A 22-amino acid peptide representing immunodominant epitope on the N-terminal part of the transmembrane gp41 protein of HIV-1 ( residues 599-621 ) was synthesized on a solid-phase peptide synthesizer using Fmoc chemistry. The resultant resin-bound peptide was evaluated by pulsed liquid-phase sequencing technique and the deprotected peptide was analysed for purity first by HPLC on a reverse-phase C18 column and then by peptide sequencing also. It was shown that this peptide is well suited for use as the coating antigen for anti-HIV ELISA.
分 类 号:R373.9[医药卫生—病原生物学]
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