相互作用熵方法在计算生物分子体系结合自由能中的发展和应用  

DEVELOPMENT AND APPLICATION OF INTERACTION ENTROPY METHOD IN CALCULATING BINDING FREE ENERGY OF BIOMOLECULAR SYSTEM

作　　者：段莉莉[1] 黄开放 钟素素 Duan Lili;Huang Kaifang;Zhong Susu(School of Physics and Electronics,Shandong Normal University,250358,Jinan,China)

机构地区：[1]山东师范大学物理与电子科学学院,济南250358

出　　处：《山东师范大学学报（自然科学版）》2020年第3期274-285,共12页Journal of Shandong Normal University(Natural Science)

基　　金：国家自然科学基金资助项目(11774207,11574184);山东省省属高校优秀青年基金资助项目(ZR2016JL003).

摘　　要：分子力学泊松-玻尔兹曼溶剂可及表面积(MM/PBSA)是一种非常主流的计算生物大分子体系结合自由能的方法,但是其中熵变的计算一直以来都是理论计算上的难点.2016年发展的相互作用熵方法因其理论严谨、计算成本低等优势得到了广泛的应用.该方法已在周期蛋白依赖性激酶2、胰蛋白酶、HIV蛋白酶、间变性淋巴瘤激酶与配体以及P53与MDMX/MDM2等一些关键的体系上得到了应用,这为研究者理解生物大分子中相互作用的机理提供了可信且新颖的途径.本文介绍了相互作用熵方法的发展,并为其在生物大分子中的应用提供了可行的指引和建议.The molecular mechanics/Poisson-Boltzmann solvent surface area is a very popular method for predicting the binding free energy of bio-macromolecule systems,while the calculation of entropy change is suffering the developmental bottleneck.The proposed interaction entropy method in 2016 has been widely used in the prediction of entropic contribution,due to its rigorous theory,low computational cost and high accuracy.This approach has provided a credible and novel approach for researchers to understand the mechanisms of interactions in biological macromolecules,such as CDK2,HIV protease,ALK,MDMX/MDM2 and so on.This review is intended to introduce the development of interaction entropy method,and provides practical guidance and advice for its application in bio-macromolecules.

关 键 词：相互作用熵 分子力学泊松-玻尔兹曼溶剂可及表面积 结合自由能 分子动力学模拟 

分 类 号：Q615[生物学—生物物理学]