Gβ_1γ_2蛋白的纯化及其与腺苷酸环化酶的互作关系  

作　　者：陈巨莲[1] 倪汉祥[1] 孙京瑞[1] G.Weng 

机构地区：[1]中国农业科学院植物保护研究所,北京100094 [2]Department of Pharmacology,Medical Center of Mount Sinai

出　　处：《中国科学（C辑）》2003年第1期56-64,共9页Science in China(Series C)

基　　金：国家自然科学基金(批准号:30170615);国家重点基础研究发展规划(批准号:G2000016208)资助项目

摘　　要：对G蛋白β1γ2亚基及偶联组分在信号传导中的作用进行了初步研究.以离体昆虫细胞Sf9(Spodoptera frugiperda,秋粘虫卵巢细胞)或H5(Trichoplusiani,粉纹夜蛾细胞)为生物反应器,高效表达了G蛋白β1γ2亚基.用Ni—NTA亲和层析柱,经快速蛋白纯化技术(FPLC)获得高纯度的Gβ1γ2.活性测定表明,纯化的Gβ1γ2能显著刺激腺苷酸环化酶(AC2)的活力.应用基于表面胞质团共振现象的BIAcore技术,采用生物传感芯片NTA(biosensor chip NTA)直接证明腺苷酸环化酶2(AC2)的胞质末端C2区域为G蛋白β1γ2亚基的结合区,从而明确了二者互作的活性位点和结合位点同位于该区域.

关 键 词：Gβ1γ2蛋白 腺苷酸环化酶 互作关系 G蛋白 β1γ2亚基 纯化 活性位点 结合位点 信号传导 

分 类 号：Q51[生物学—生物化学]