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作 者:翁俊[1] 谭翠燕[2] 于勇[1] 阮康成[2] 徐春和[1]
机构地区:[1]中国科学院上海植物生理研究所,上海200032 [2]中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所,上海200031
出 处:《科学通报》2004年第8期773-777,共5页Chinese Science Bulletin
摘 要:33kD蛋白分子是高等植物光系统Ⅱ(PSⅡ)放氧侧3个外周蛋白中的一个,仅含1个色氨酸残基(W241).CD光谱与荧光谱的研究结果表明,当溶液的pH由6.2降到2.5时,33kD蛋白的溶液构象发生明显变化,无规卷曲增加,a-螺旋和转角比例降低.这种变化对pH是可逆的.低pH下再经NBS修饰,CD光谱特征不变,但200nm处负峰的峰值降低,表明蛋白构象中的无规卷曲进一步增加.同时,33kD蛋白的柔性降低,构象变化变成对pH不可逆,表明NBS修饰W241破坏了33kD蛋白构象变化的可逆性.NBS修饰后的33kD蛋白与PSⅡ的结合专一性与修饰前相比大大降低,且不能提高重组后PSⅡ放氧活力.这些结果表明低pH是诱导33kD蛋白构象由适应光合放氧显著变化至失活的主要原因,而不是NBS修饰.结合33kD蛋白与质子的特殊关系,对低pH诱导的意义进行了讨论.
关 键 词:蛋白构象 光合放氧 低PH 诱导 33kD蛋白 植物光系统Ⅱ 构象变化 色氨酸残基 NBS PSⅡ 外周蛋白 蛋白分子 研究结果 CD光谱 溶液构象 α-螺旋 光谱特征 修饰 荧光谱 不可逆 可逆性 专一性 卷曲 无规 活力
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