在毕赤酵母菌中表达的hGlp-1-白蛋白融合蛋白的纯化  被引量:4

Purification of GLP-1/albumin Expressed in Pichia pastoris

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作  者:孙纯义 李元 李别虎 黄庆生 高华 毕连梅 王彦 王娟 

机构地区:[1]大连帝恩生物工程有限公司研发中心,辽宁大连116600

出  处:《大连民族学院学报》2007年第5期76-78,共3页Journal of Dalian Nationalities University

摘  要:为了延长胰高血糖素样肽-1(GLP-1)在血浆中的半衰期,实验构建了编码GLP-1和白蛋白的融合蛋白基因,并在毕赤酵母中获得高效表达.发酵液经超滤后,分别采用了阴阳离子交换法和染料亲和法进行纯化.结果表明,用染料亲合法纯化能够有效地去除发酵过程中产生的弱酸性绿色化合物.经电泳鉴定纯度可达到95%,回收率可达到60%.To reduce the serum clearance of GIp - 1, a chimeric gene encoding and an GIp - 1/albumin fusion protein were expressed in Pichia pastoris effectively. After ultrafiltration, the ferment liquid was purified by ion- exehange chromatography and blue sepharose affinity chromatography. The result shows that the purification by blue sepharose affinity can remove the weak acidic green compound dtLring the fermentation proces effectively. The purity of the fermentation product could reach 95% by means of electrophoresis, and the total recovery field could reach up to 60%.

关 键 词:胰高血糖素样肽-1 白蛋白 毕赤酵母菌 融和表达 纯化 

分 类 号:X172[环境科学与工程—环境科学]

 

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