大豆胰蛋白酶抑制剂的分离纯化  

SEPARATION AND PURIFICATION OF SOY BEAN TRYPSIN INHIBITOR

作　　者：武金霞[1] 吴娅平[1] 杜学敏[2] 韩丽梅[1] 

机构地区：[1]河北大学生命科学学院,河北保定071002 [2]石家庄高等医学专科学校冀联校区,河北石家庄051000

出　　处：《食品研究与开发》2008年第4期39-42,共4页Food Research and Development

基　　金：河北省自然科学基金项目(C2005000118);河北省生物工程重点学科资助;河北大学博士基金项目

摘　　要：采用盐析、等电点沉淀、DEAE-Cellulose-32离子交换柱层析纯化大豆胰蛋白酶抑制剂,电泳测定其相对分子量为20.1ku,BAEE(苯甲酰-L-精氨酸乙酯)法测定抑制比为0.9∶1。纯化后的SBT(I大豆胰蛋白酶抑制剂)可以作亲和层析纯化丝氨酸蛋白酶的配基。Soybean trypsin inhibitor （SBTI） was purified by salting out,isoelectric point precipitation and DEAE-Cellulose-32 chromatography.Its MW was about 20.1 ku determined by SDS-PAGE, and its inhibitory ratio was 0.9.1 detected by BAEE method.It could be used as the ligand for the purification of serine protease by affinity chromatography.

关 键 词：大豆胰蛋白酶抑制剂 DEAE-Cellulose-32 抑制比 

分 类 号：TS201.2[轻工技术与工程—食品科学]