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作 者:唐菀晨[1] 富戈[1] 王煦[1] 张建国[1] 曾慧慧[1]
机构地区:[1]北京大学天然药物及仿生药物国家重点实验室,北京100191
出 处:《Journal of Chinese Pharmaceutical Sciences》2009年第2期128-131,共4页中国药学(英文版)
基 金:National Natural Science Foundation of China (Grant No. 30472036);Beijing Natural Science Foundation (Grant No. 7021001)
摘 要:The binding pattern of Ethaselen to bovine serum albumin (BSA) was studied by fluorescence spectroscopic technique and Autodock 3.0.5 analysis. The result showed that the binding constant K of Ethaselen and BSA is 3.5×10^4L/mol and the number of binding sites n = 0.9. The binding between Ethaselen and BSA or human serum albumin (HSA) is mainly through hydrophobic interactions.本文采用荧光分光光度法测定了乙烷硒啉与牛血清白蛋白的结合常数和结合位点数并采用Atodock软件分析了乙烷硒啉和人血清白蛋白分子对接的作用方式。计算得出乙烷硒啉与BSA形成复合物的结合常数K为3.5×104L/mol,结合位点数n=0.9。从不同温度下的结合常数可计算出热力学常数ΔH>0,ΔS>0,因此乙烷硒啉与BSA作用力主要应为疏水作用力。结合在人血清白蛋白的高亲和位点上的乙烷硒啉与人血清白蛋白分子中的Cys34未达到能产生相互作用的有效距离,因此乙烷硒啉与人血清白蛋白分子相互作用主要为疏水作用力。
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