两种人参皂苷糖苷酶的酶性质比较  

Characterzation of ginsenoside-glyosidase

作　　者：陈娇娇[1] 孙亚娟[1] 金凤燮[1] 鱼红闪[1] 

机构地区：[1]大连工业大学生物与食品工程学院,辽宁大连116034

出　　处：《大连工业大学学报》2010年第5期325-328,共4页Journal of Dalian Polytechnic University

基　　金：国家自然科学基金资助项目（30371744;30470055;20476017）;辽宁省科学技术基金资助项目（20042132）;辽宁省教育厅创新团队项目（2009T007）.

摘　　要：利用DEAE—Cellulose DE52离子交换柱层析法及电泳法对由菌株Absidia sp．G8r在发酵培养中产生的人参皂苷糖苷酶（Glc8）和Absidia sp．G4r在发酵培养中产生的人参皂苷糖苷酶（Glc4）进行了分离纯化，并采用TLC法和分光光度计法对其酶反应条件和酶反应特性进行了比较。结果显示，两种酶的分子质量均在71～72ku，最适酶反应pH是5．0，最适酶反应温度30℃，金属离子K^＋、Na^＋、Mg^2＋、Zn^2＋、Ca^2＋对酶反应的影响不大，Cu^2＋对人参皂苷糖苷酶有很明显的抑制作用。两种酶均具有专一性水解母环侧链末端的α—Gal、β-Glc键的特异性。实验结果表明，两种菌种产的两种人参皂苷糖苷酶是同一种人参皂苷糖苷酶。The ginsenoside-glyosidase （Glc8） from Absidia sp. G8r and the ginsenoside-glyosidase （Glc4） Absidia sp. G4r were purified using DEAE-Cellulose DE52 and eleetrophoresis. Both of the molecular mass were about 71 to 72 ku. The optimum pH and temperature for both enzymes were 5.0 and 30 ℃ respectively. K^＋ , Na^＋ , Mg^2＋ , Zn^2＋ , Ca^2＋ ions had no effect on the enzyme activity, while Cu^2＋ inhibited the enzyme activity. Both enzymes can hydrolyze terminal α-Gal,β Glc on the linkages. It is presumed that ginsenoside-glyosidase from Absidia sp. G8r is similar to that from G4r.

关 键 词：人参皂苷糖苷酶 酶反应 特性 

分 类 号：TS201.25[轻工技术与工程—食品科学] Q556.2[轻工技术与工程—食品科学与工程]