豆壳过氧化物酶的酶学性质研究  

Study on enzymatic properties of Soybean Hull Peroxidase

作　　者：王志兵[1] 赵杨[1] 邱志举 赵立冬 邱芳萍[1] 

机构地区：[1]长春工业大学化学与生命科学学院,吉林长春130012 [2]安图县农垦特产服务总站,吉林安图133600 [3]阜新市科学技术局,辽宁阜新123000

出　　处：《长春工业大学学报》2010年第5期506-510,共5页Journal of Changchun University of Technology

基　　金：长春工业大学科学研究发展基金资助项目(2008A15)

摘　　要：豆壳过氧化物酶(Soybean Hull Peroxidase,SHP)是从大豆豆壳分离得到的一类重要的氧化还原酶,试验通过缓冲溶液抽提法提纯豆壳过氧化物酶,采用愈创木酚法测定酶活力。结果表明,豆壳过氧化物酶是一种耐高温、耐酸碱的酶,其酶作用的最适温度为35℃,最适pH值为5.2,对愈创木酚和过氧化氢的表观Km值分别为1.53 mmol/L和0.36 mmol/L。常见化合物对豆壳过氧化物酶活性的影响也不尽相同,Fe3+对酶的抑制作用明显,而Mg2+对酶反应有一定的激活作用。Soybean Hull Peroxidase（SHP）,isolated from soybean hull,is a kind of important oxidoreductase.We extract SHP with buffer solution to determine the enzymatic activity with guaiacol method.The results show that SHP is high-temperature resisted and acid-alkai resisted,and the optimum temperature for SHP is 35 ℃,the optimum pH is 5.2,Km values of guaiacol and peroxide are 1.53 mmol/L and 0.36 mmol/L respectively.The effects of common compounds on SHP activity is totally different,for instance,Fe3＋ strongly inhibition influence on SHP activity,while Mg2＋ can improve the activity of SHP.

关 键 词：豆壳 过氧化物酶 酶学性质 

分 类 号：Q148.1[生物学—生态学]