EK多肽折叠以及离子浓度和pH值依赖性的计算研究(英文)  

作　　者：梅晔[1,2] 张大为[3] 段莉莉[4] 张庆刚[4] 张增辉[1,2,5] 

机构地区：[1]华东师范大学精密光谱科学与技术国家重点实验室,上海200062 [2]华东师范大学理论与计算科学研究所,上海200062 [3]南洋理工大学物理和数学科学学院化学和生物化学系,新加坡637371 [4]山东师范大学物理与电子科学学院,济南250014 [5]Department of Chemistry,New York University,New York 10003,USA

出　　处：《中国科学：化学》2012年第1期103-104,共2页SCIENTIA SINICA Chimica

摘　　要：我们分别运用了传统AMBER03力场以及极化力场研究了EK多肽在不同离子浓度和pH值条件下的折叠.其中极化力场源于我们近期发展的可调的氢键专一性电荷方案.这两种力场的差别仅仅在于原子电荷的不同.溶剂化效应用推广的波恩模型描述.结果表明,当使用AMBER03电荷时,尽管多肽倾向于形成螺旋结构,但是对离子浓度和pH值的依赖关系定性上是错误的.而当使用可调的氢键专一性电荷方案时,EK多肽在10ns内就达到了折叠态.在高离子浓度或者极端pH条件下,计算得到的螺旋结构的概率降低.对于原子电荷以及主链氢键相互作用的分析表明极化效应增加了螺旋结构的稳定性.该研究结果再一次证明了静电极化效应对提高传统力场的精度以及对蛋白质折叠的研究都是非常必要的.进一步的分析说明,间隔4个残基的盐桥作用虽然对稳定蛋白质结构起到了一定的效果,但并不是关键作用,这和实验是吻合的.

关 键 词：静电极化效应 蛋白质折叠 EK多肽 量子化学计算 

分 类 号：O629.7[理学—有机化学]