α-synuclein蛋白与A-β肽和β-synuclein蛋白相互作用位点的预测  

Prediction of α-synuclein with A-β Peptide and β-synuclein Interaction Sites

作　　者：王群群[1] 答亮[2] 王翼飞[1] 

机构地区：[1]上海大学理学院,上海200444 [2]中国科学院上海生命科学研究院,上海200031

出　　处：《上海大学学报（自然科学版）》2012年第2期178-182,共5页Journal of Shanghai University:Natural Science Edition

基　　金：国家科技重大专项资助项目(2009ZX09103-686);国家自然科学基金资助项目(30971480);上海市重点学科建设资助项目(S30104);上海市教委重点学科建设资助项目(J50101)

摘　　要：α-synuclein蛋白的异常聚集是引起帕金森病的重要因素.实验研究发现,α-synuclein蛋白能与多个蛋白相互作用.在相互作用的蛋白质中,有的可以促进α-synuclein的异常聚集,如A-β肽;有的可以抑制α-synuclein的异常聚集,如β-synuclein蛋白,但促进或抑制α-synuclein异常聚集的机理并不明确.利用SYBYL和AUTODOK软件模拟α-synuclein蛋白与A-β肽和β-synuclein的相互作用,找到其相互作用位点,为进一步研究α-synuclein蛋白的异常聚集提供理论依据.The abnormal aggregation of α-synuclein plays an essential role in the Parkinson＇s disease.A recent study demonstrates the α-synuclein may interact with many different proteins such as A-β peptide and β-synuclein.A-β peptide promotes abnormal aggregation of α-synuclein.However,β-synuclein is resistant to α-synuclein accumulation.The mechanism of promotion or inhibition of the aggregation is not yet clear.We simulate the interaction of α-synuclein with A-β peptide and β-synuclein,and predict the interaction binding sites.The paper provides theoretical evidence for further research of abnormal aggregation.

关 键 词：α-synuclein蛋白 A-β肽 β-synuclein蛋白 同源建模 分子对接 活性位点 

分 类 号：Q81[生物学—生物工程]