类人胶原蛋白表达的优化与纯化的研究  

Study on Human-like collagen expression optimization and purification

作　　者：关瑜[1] 陈光[1] 陈欢[1] 李旭媛[1] 

机构地区：[1]吉林农业大学生命科学学院,吉林长春130118

出　　处：《食品工业科技》2012年第14期217-220,共4页Science and Technology of Food Industry

基　　金：吉林省自然科学学基(201115189)

摘　　要：将pET22b-COL6A2重组质粒,转入表达宿主菌大肠杆菌中,通过摇瓶实验优化重组蛋白在大肠杆菌中的诱导表达条件。结果表明:50mL LB(Amp)培养基(pH7.0),接种量为5%,培养至OD值为0.7时,添加1mmol/LIPTG,诱导表达8h时原蛋白的表达量最高,为21.2%,并以Sepharose 6 Fast Flow对其进行纯化,得到纯度为90%以上的重组胶原蛋白。By shaking flasks experiments to optimize recombinant protein expression in E. coli-induced conditions. The results showed that 50mL LB（Amp） medium（pH7.0）,inoculum size 5%,a value of 0.70D culture to addlmmol/L IPTG,when the original 8h,induced protein expression highest,21.2% ,and by Sepharose 6 Fast Flow be purified,got more than 90% purity of recombinant collagen.

关 键 词：类人胶原蛋白 筛选 优化 纯化 

分 类 号：TS201.2[轻工技术与工程—食品科学]