体外氧化μ-钙激活酶对牛肉肌原纤维蛋白降解的影响  

Effects of μ-calpain oxidation on bovine myofibrillar proteins degradation in vitro

作　　者：薛梅[1] 黄继超[1] 钱钊[1] 黄明[1] 周光宏[1] 

机构地区：[1]南京农业大学食品科技学院/肉品加工与质量控制教育部重点实验室,江苏南京210095

出　　处：《南京农业大学学报》2012年第4期121-125,共5页Journal of Nanjing Agricultural University

基　　金：国家自然科学基金项目(31171706;30972133);江苏省自然科学基金项目(BK2009314)

摘　　要：在体外,将μ-钙激活酶用不同浓度的氧化剂(0μmol·L-1H2O2+0μmol·L-1Fe2+、300μmol·L-1H2O2+600μmol·L-1 Fe2+、400μmol·L-1 H2O2+800μmol·L-1 Fe2+、500μmol·L-1 H2O2+1 000μmol·L-1 Fe2+)氧化,并用其孵育分离纯化的牛肉肌原纤维蛋白,通过SDS-PAGE和Western blotting分析氧化的μ-钙激活酶对肌原纤维蛋白降解的影响。结果表明:随着氧化剂浓度的升高,μ-钙激活酶降解肌间线蛋白和肌钙蛋白T的能力减弱,同时相对分子质量为30×103肌钙蛋白T降解的产物减少。表明,μ-钙激活酶的氧化抑制其对部分肌原纤维蛋白的降解。μ-calpain was oxidized by varying concentrations of oxidant（0 μmol·L-1 H2O2＋0 μmol·L-1 Fe2＋,300 μmol·L-1 H2O2＋600 μmol·L-1 Fe2＋,400 μmol·L-1 H2O2＋800 μmol·L-1 Fe2＋,500 μmol·L-1 H2O2＋1 000 μmol·L-1 Fe2＋）,then incubated with purified bovine myofibrillar proteins,and the rates of protein degradation were analyzed with SDS-PAGE and Western blotting.The results revealed that the ability of μ-calpain in degradating Desmin and Troponin-T was attenuated as the oxidative level increased,the degradation fragment with relative molecular weight of 30×103 derived from Troponin-T were inhibited.Overall,and the oxidation of μ-calpain limited its ability in degradating a part of myofibrillar proteins.

关 键 词：μ-钙激活酶 氧化 肌原纤维蛋白 降解 

分 类 号：TS251.1[轻工技术与工程—农产品加工及贮藏工程]