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作 者:陶玉贵[1,2] 郑述祥[1] 姜忠义[2] 朱龙宝[1] 堵国成[1] 梁敏东
机构地区:[1]安徽工程大学生物与化学工程学院,芜湖241000 [2]天津大学化工学院,天津300721
出 处:《化工新型材料》2016年第8期156-158,共3页New Chemical Materials
基 金:安徽省自然科学基金(1308085MC51);安徽省高校自然科学基金重点项目(KJ2012A034);全国大学生创新创业训练计划(201210363192);全国大学生创新创业训练计划(201210363099)
摘 要:利用多巴胺对纳米TiO_2进行表面修饰,制备了仿生粘附纳米TiO_2用于脂肪酶的固定化,固载率达242.38mg/g。采用扫描电子显微镜(SEM)、傅里叶变换红外光谱仪(FT-IR)、X射线衍射仪(XRD)等手段对固载酶界面进行表征:SEM和XRD表征表明纳米TiO_2固载酶后粒径增大20nm左右,且吸附前后纳米TiO_2的晶型变化不大;FT-IR表征中固载酶在1647cm-1处出现了CN键特征峰,1629cm-1出现了芳香族CC键特征峰,同时热分析中在200~500℃温度区间多巴胺和脂肪酶发生了热分解。通过仿生纳米TiO_2表面醌类物质与酶分子中氨基共价结合实现了对酶的固载。A method of lipase immobilization was developed, by the use of polydopamine coated titanium dioxide, the lipase loading capacity was 242.38mg/g. Different methods such as SEM,XRD,FT-IR,SEM and XRD were used to charac- terize the interface between titanium dioxide and enzyme. SEM and XRD showed that the size of TiO2 particles increased about 20nm after the adsorption of enzyme, and the crystalline structure of nanomaterial was not affected by the adsorption. IR spectra of samples showed that bands at 1647cm-1 and 1629cm -1 can be assigned to the C^N and the aromatic C^C stretching vibration,respectively, the thermal decomposition of dopamine and lipase in the temperature range of 200- 500 was also analyzed. The immobilization of lipase was ascribed to the covalent binding of enzymes with the quinone groups.
分 类 号:TB383.1[一般工业技术—材料科学与工程] Q814.2[生物学—生物工程]
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