泛素特异性蛋白酶10分子结构功能及与不同疾病的关系研究进展  

作　　者：应永杰 李洁 肖芒[1] 

机构地区：[1]浙江大学医学院附属邵逸夫医院,杭州310016 [2]台州市立医院

出　　处：《现代实用医学》2025年第1期1-5,共5页Modern Practical Medicine

基　　金：国家自然科学基金(62071415)。

摘　　要：蛋白质的泛素化和去泛素化修饰构成了细胞生物学中的动态平衡,也是细胞内重要的蛋白质调控机制,对蛋白质的稳定性、活性、定位和功能起着至关重要的作用^([1])。泛素由76个氨基酸组成,具有高度的保守性,几乎存在于真核生物的所有组织中。泛素化是一种蛋白质翻译后修饰过程,是通过由泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme,E1)、泛素结合酶(ubiquitin conjugating enzyme,E2s)和泛素连接酶(E3s)催化的一系列酶促反应,将泛素分子与靶蛋白上的赖氨酸残基连接。

关 键 词：赖氨酸残基 蛋白质翻译后修饰 细胞生物学 泛素连接酶 泛素化 靶蛋白 酶促反应 蛋白质调控 

分 类 号：R739.91[医药卫生—肿瘤]