α-synuclein片段NAC对多巴胺能神经元的神经变性作用  

Neurodegenerative Effect of α-Synuclein Fragment-NAC on Dopaminergic Neurons

作　　者：巴茂文[1] 刘振国[1] 陈生弟[1] 陆国强[1] 

机构地区：[1]上海第二医科大学附属瑞金医院神经内科,帕金森病诊疗与研究中心,200025

出　　处：《中国临床神经科学》2004年第2期125-128,133,共5页Chinese Journal of Clinical Neurosciences

基　　金：上海市科委青年科技"启明星后"计划 ;国家重点基础研究计划"脑功能和脑重大疾病的基础研究"(973计划 )

摘　　要：目的 :探讨α 突触核蛋白的非淀粉样成分 (NAC)对多巴胺能细胞的毒性作用。方法 :PC12细胞经不同浓度的NAC处理 48h后 ,观察细胞形态改变 ,MTT法测定细胞活力 ;TUNEL和Annexin V法流式细胞仪检测调亡 ;硫磺素S染色研究蛋白聚集。结果 :NAC处理 48h后 ,PC12细胞突起样结构消失 ;与对照组比较 ,NAC >2 5 μmol·L使细胞活力明显下降 (P <0 0 5 ) ,并诱导出现凋亡及蛋白聚集。结论 :ANC对多巴胺能细胞有毒性作用 ,并引起蛋白聚集。Aim:To investigate the toxicity of nonamyloid component (NAC) of α-synuclein on dopaminergic neurons. Methods:PC12 cells were exposed to different concentrations of NAC for 48 h in vitro. Cell viability was assessed with MTT and cell apoptosis was detected by TUNEL and Annexin-V-FLUOS flow cytometry. Thioflavine S staining was used to study protein aggregation. Results:After treatment with NAC for 48 h, the process-like of PC12 was disappeared;Cell viability declined significantly at higher concentrations (25 μmol·L -1 ) of NAC (P<0.05),compared with control. NAC(25 μmol·L -1 )induced apoptosis and protein aggregation. Conclusion:NAC is neurotoxic to dopaminergic neurons, and the protein aggregation is formatted.

关 键 词：Α-SYNUCLEIN NAC 多巴胺能神经元 神经变性作用 帕金森病 蛋白聚集 非淀粉样成分 

分 类 号：R742.5[医药卫生—神经病学与精神病学]