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作 者:李希生[1,2] 史延茂[2] 田智斌[1,2] 董超[2]
机构地区:[1]河北工业大学化工学院生物工程系,天津300130 [2]河北省生物研究所,河北石家庄050081
出 处:《大豆科学》2012年第1期131-134,共4页Soybean Science
基 金:河北省科技支撑计划资助项目(11275508D)
摘 要:采用偶联纳豆激酶的Sepharose-4B作为吸附介质,用亲和层析技术从大豆蛋白中得到了与纳豆激酶具有亲和吸附作用的目的蛋白,采用变性电泳技术测得其分子量分别约为30.0和26.0 kDa;采用表面等离子共振技术测定了目的蛋白与纳豆激酶的亲和吸附,检测出此蛋白中含有与纳豆激酶偶联的结构,并且推测得出2种目的蛋白是11S(大豆球蛋白)的2个亚基对。Using Sepharose-4B cross-linked with nattokinase as adsorbing medium,the target proteins were obtained from those of the soybean proteins by affinity chromatography.The molecular weights of target proteins were 30.0 and 26.0 kDa,respectively,measured by degeneration electrophoresis technology.Surface plamon resonance technology was used to determine the affinity adsorption between nattokinase and target soy proteins and the results revealed the protein contains the structure that coupled to nattokinase and the target proteins might be the two subunit pairs of 11S(glycinin).
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