假丝酵母脂肪酶(Candida sp.99-125)催化合成人乳脂替代品及酶重复使用的研究  

The synthesis of human milk fat substitutes catalyzed by Candida sp. 99-125 lipase and resue of the lipase reuse

作　　者：李玲[1] 叶贤春 邓利[1,2] 聂开立[1,2] 刘珞[1] 李昕倩[1] 

机构地区：[1]北京化工大学生命科学与技术学院北京市生物加工过程重点实验室,北京100029 [2]厦门北化生物产业研究院有限公司,厦门361026

出　　处：《北京化工大学学报（自然科学版）》2012年第6期79-83,共5页Journal of Beijing University of Chemical Technology(Natural Science Edition)

基　　金：国家"863"计划(2009AA02Z207);国家"973"计划(2011CB710800);国家科技支撑计划基金(2011BAD22B04);北京市科委基金(Z09010300840901)

摘　　要：以三棕榈酸甘油酯(PPP)和油酸(O)为原料,假丝酵母脂肪酶(Candida sp.99-125)为催化剂合成人乳脂替代品1,3-二油酸2-棕榈酸甘油三酯(OPO)。研究了Candida sp.99-125脂肪酶的催化机理、酶使用量以及Candi-da sp.99-125脂肪酶的重复使用。研究结果表明:Candida sp.99-125脂肪酶的催化机理是先酸解PPP sn-1位的棕榈酸,然后再与sn-3位的棕榈酸反应;当脂肪酶用量为37500 U,反应温度为43℃,经过3 h反应后,OPO的转化率可达41.24%;补加初次反应脂肪酶使用量50%的脂肪酶后,重新加入底物反应48 h,OPO的转化率可维持在40%左右,且平均反应速率保持稳定。The human milk fat substitute（HMFS） 1,3-oleic acid 2-palmitic acid triglyceride（OPO） has been synthesized by Candida sp.99-125 lipase-catalyzed acidolysis using palmitic acid triglyceride（PPP） and oleic acid（O） as reaction substrates.The catalytic mechanism for the action of Candida sp.99-125 lipase and the reuse of the enzyme were studied.The results showed that： the Candida sp.99-125 lipase initially catalyzes the palmitic acid at the sn-1 position,and subsequently at the sn-3 position;the OPO conversion rate approached 41.24% at a temperature of 43 ℃,with a Candida sp.99-125 lipase load of 37500U,and a time of 3h;it was possible to maintain the reaction rate close to the initial reaction rate,with the conversion ratio of the product OPO approaching 40%,by adding 50% new enzyme to recovered lipase and reacting for 48h with new substrates.

关 键 词：人乳脂替代品 脂肪酶 CANDIDA SP 99-125 重复使用 

分 类 号：Q814[生物学—生物工程]