小麦面筋多肽D-WG-0-Ⅰ的分离纯化与结构鉴定  

Purification and structure characterization of a novel wheat gluten peptide D-WG-0-Ⅰ

作　　者：崔凤杰[1,2] 孙文敬[1,2] 张玲[1] 黄达明[1] 张志才[1] 钱静亚[1] 

机构地区：[1]江苏大学食品与生物工程学院,镇江212013 [2]江西省德兴百勤异Vc钠有限公司,德兴334221

出　　处：《食品科技》2013年第4期164-168,共5页Food Science and Technology

基　　金：国家自然基金项目(31101269);International Foundation for Science(F4930-1);江西省生物发酵食品添加剂工程技术研究中心项目;江西省科技条件平台建设项目(2010DTZ01900);江苏高校优势学科建设工程项目;江苏省教育厅自然科学基金(07KJD350034);江苏大学高级人才基金项目(07JDG020)

摘　　要：以体外抗氧化活性为导向,采用Sephadex G-25从小麦面筋蛋白酶解液中纯化出组分相对单一的多肽D-WG-0-Ⅰ。RP-HPLC分析表明其纯度为84%。采用紫外光谱、红外光谱以及基质辅助激光解吸/电离飞行时间质谱(MALDI-TOF/TOF-MS)等手段对D-WG-0-Ⅰ结构进行系统分析,确定出其分子量为1746.89u,氨基酸序列为Ser-Gly-Ala-Asp-Lys-Lys-pro-Ile-Lys-Ala-Asn-His。Based on antioxidant acitivity evualuation,a peptide D-WG-0-Ⅰ was separated and purified by Sephadex G25 column chromatography from enzymatic hydrolate of wheat gluten.The purity of D-WG-0-Ⅰ was determined as 84% with RT-HPLC.UV,IR and MALDI-TOF/TOF MS/MS spectroscopy analysis revealed that the antioxidant peptide D-WG-0-Ⅰ had the molecular weight of 1746.89 u and the amino acid sequence of Ser-Gly-Ala-Asp-Lys-Lys-pro-Ile-Lys-Ala-Asn-His.The obtained results showed that D-WG-0-Ⅰ was a novel antioxidant peptide obtained from wheat gluten.

关 键 词：小麦面筋蛋白 多肽 纯化 结构鉴定 抗氧化 

分 类 号：TS210.1[轻工技术与工程—粮食、油脂及植物蛋白工程]