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作 者:李杨[1] 王中江[1] 王瑞[1] 隋晓楠[1] 齐宝坤[1] 韩飞飞[1] 毕爽[1] 江连洲[1,2]
机构地区:[1]东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030 [2]国家大豆工程技术研究中心,黑龙江哈尔滨150030
出 处:《食品工业科技》2016年第8期104-109,共6页Science and Technology of Food Industry
基 金:国家自然科学基金青年基金项目(31301501);黑龙江省自然科学基金项目重点项目(ZD201302);黑龙江博士后科研启动金(LBHQ13018);国家科技支撑计划课题(2014BAD22B00)
摘 要:本文研究不同温度、时间热处理下不同浓度大豆分离蛋白的热稳定性及红外光谱,探讨蛋白质二级结构的变化规律,结果表明:样品浓度的差异对变性温度(T_D)和变性焓变(ΔH)的影响不明显,未经加热处理的大豆分离蛋白中7S和11S球蛋白变性温度分别为74.2℃和93.7℃。相比于未处理的蛋白质样品,热处理使α-螺旋结构增多,β-折叠结构减少。80℃热处理下,α-螺旋结构及β-转角结构均呈现先增加后减少的变化趋势,而β-折叠结构含量则先减少后增加。在2%蛋白浓度、90℃热处理条件下,随着处理时间的增长,α-螺旋结构及β-折叠结构呈现出先增加后降低的变化趋势,而无规卷曲结构则呈现相反的变化趋势。无论何种蛋白浓度下,11S球蛋白在90℃热处理45 min时的变性增大了无规卷曲结构含量,同时降低了β-转角结构及β-折叠结构组分含量。In this study,the thermal stability and secondary structures of soy protein isolate(SPI) during heat treatments were analyzed by differential scanning calorimetry( DSC) and fourier transform infrared( FTIR)spectroscopic. The impact of differences in sample concentration on denaturation temperature( T_D) and denaturation enthalpy(ΔH) were not obvious. The denaturation temperatures of 7S and 11 S in isolated soy protein without heat treatment were 74.2 ℃ and 93.7 ℃. Compared with untreated samples,the heat treatment resulted in an addition of α-helix structureand reduction of β-sheet structure. Heat treatment at 80 ℃,α-helix structure and β- turn structure showed a trend of increased firstly and then decreased. At 2 % protein concentration,90 ℃ heat treatment conditions,with the processing time of growth,α-helix structure and β-sheet structure showed a trend of first increase and then decrease,and random coil structure showed the opposite trend. In any protein concentrations conditions,90 ℃,heat treatment 45 min,11 S globulin degeneration,increased the content of random coil structure,while reduced the component content of β-corner structure andβ-sheet structure.
分 类 号:TS214.2[轻工技术与工程—粮食、油脂及植物蛋白工程]
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