来源于酵母Yarrowia　Lipolytica的酪蛋白激酶Ⅱ对食用蛋白质的磷酸化改性  

作　　者：沈辉[1] 王梅[1] 

机构地区：[1]无锡轻工大学食品资源科学与工程系

出　　处：《食品工业科技》1996年第3期5-10,共6页Science and Technology of Food Industry

摘　　要：从食用酵母Ｙ．Ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ中制取，纯化了酪蛋白激酶Ⅱ（ＣＫ－Ⅱ）（分子结构α＿２β＿２四个亚基组成。分子量为１５８Ｋ·Ｄａ），并用此酶对食用蛋白质牛奶酪蛋白及大豆球蛋白（７Ｓ）进行了磷酸化改性。结果表明：ＣＫ－Ⅱ的靶氨基酸是丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸；经磷酸化修饰后，底物的食用功能性质显著改善：在ＰＨ２～３．５及５．５～７．５范围内，磷酸化后的牛奶酪蛋白的溶解度提高约１０％～３０％，大豆球蛋白（７Ｓ）则提高１０％以上。此外，这两种蛋白的溶解度不仅与ＰＨ有关，而且受Ｃａ^（２＋）浓度的影响（随着Ｃａ^（２＋）浓度增加，溶解度降低）。但经ＣＫ－Ⅱ磷酸化改性后，与天然状态相比，这两种蛋白的溶解度受Ｃａ^（２＋）浓度的影响显著降低（ｔ－ｔｅｓｔ，Ｐ＝０．０１）。

关 键 词：酪蛋白激酶Ⅱ 大豆球蛋白 磷酸化 食用蛋白 

分 类 号：TS201.21[轻工技术与工程—食品科学]