核桃蛋白源血管紧张素转化酶抑制剂的分离纯化  

Separation and Purification of Angiotensin Ⅰ-Converting Enzyme Inhibitor from Walnut Protein

作　　者：顾欣[1,2] 李迪[3] 侯雅坤[1,2] 崔洁[1,2] 王建中[1,2] 

机构地区：[1]北京林业大学生物科学与技术学院,北京100083 [2]林业食品加工与安全北京市重点实验室,北京100083 [3]河北化工医药职业技术学院,河北石家庄050026

出　　处：《食品科学》2013年第9期52-55,共4页Food Science

基　　金：北京市科委科技创新基地培育与发展工程项目(Z121106002812037);国家林业公益性行业科研专项(201004081)

摘　　要：从核桃蛋白源的胃蛋白酶水解物中分离纯化出具有高体外血管紧张素转化酶(ACE)抑制活性的抑制剂。利用超滤、凝胶色谱、高效液相色谱等方法进行分离纯化,以体外ACE抑制活性为检测指标,并用N端氨基酸测序鉴定其结构为酪氨酸-谷氨酸-脯氨酸(Tyr-Glu-Pro,YEP),对筛选出的抑制剂进行体外模拟消化稳定性研究。结果表明,胃蛋白酶酶解液通过纯化所得ACE抑制剂的IC50值为0.32μg/mL,该ACE抑制剂在经过体外模拟消化后仍保持良好的ACE抑制活性。An angiotensin Ⅰ-converting enzyme（ACE） inhibitor was separated and purified from pepsin hydrolysate of walnut protein by ultrafiltration,gel permeation chromatography and HPLC.The inhibitory activity and in vitro digestive stability of the ACE inhibitor were examined.Its structure was identified through N terminus amino acid sequencing as TyrGlu-Pro.The IC50 of this inhibitor derived from walnut protein was 0.32 μg/mL.This activity was well maintained after simulated digestion in vitro.

关 键 词：血管紧张素转化酶 胃蛋白酶 纯化 分离 核桃蛋白 

分 类 号：Q555[生物学—生物化学]