国家自然科学基金(30570427)

作品数：12被引量：16H指数：4
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利用隐马尔科夫模型识别蛋白质折叠类型
《北京工业大学学报》2011年第7期1103-1109,共7页李晓琴 仁文科 刘岳 
国家自然科学基金资助项目(30570427);北京市自然科学基金资助项目(4092008)
以70种蛋白质折叠为研究对象,对每种折叠,选择序列同一性小于25%、样本量大于3的代表性蛋白质为训练集,采用机器和人工结合的办法进行结构比对,产生序列排比,经过训练得到了适合每种折叠的概形隐马尔科夫模型(profile HMM)用于该折叠类...
关键词：蛋白质 折叠类型识别 隐马尔科夫模型 结构比对 
阳离子-π相互作用在两种典型蛋白质折叠型中的偏好性被引量：1
《生物信息学》2011年第1期76-81,共6页乔辉 李晓琴 徐海松 孔令强 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目
阳离子-π相互作用是一种在阳离子和芳香性体系之间形成的一种作用力。在蛋白质中,带正电荷的氨基酸(Lys、Arg)和芳香族氨基酸(Phe、Tyr、Trp)之间可以形成阳离子-π相互作用。对α/β类蛋白中两种典型折叠类型――单绕和双绕的研究表明...
关键词：单绕 双绕 阳离子-Π相互作用 
基于功能域组分的蛋白质折叠类型识别被引量：3
《生物化学与生物物理进展》2011年第2期166-172,共7页闫金丽 陈治伟 徐海松 李晓琴 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目~~
蛋白质空间结构研究是分子生物学、细胞生物学、生物化学以及药物设计等领域的重要课题.折叠类型反映了蛋白质核心结构的拓扑模式,对折叠类型的识别是蛋白质序列与结构关系研究的重要内容.选取LIFCA数据库中样本量较大的53种折叠类型,...
关键词：折叠类型 折叠识别 功能域 LIFCA数据库 
典型蛋白质折叠中阳离子-π相互作用的特异性
《物理化学学报》2010年第10期2828-2832,共5页乔辉 李晓琴 徐海松 孔令强 彭宇 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目~~
蛋白质中的阳离子-π相互作用是带正电荷的氨基酸(Lys、Arg)和芳香族氨基酸(Phe、Tyr、Trp)之间的一种作用力.对α/β类蛋白中两种典型折叠类型(单绕和双绕)的研究表明:(1)单绕结构中阳离子-π相互作用的分布密度大约是双绕结构中的2.6...
关键词：单绕 双绕 阳离子-Π相互作用 特异性 
蛋白质折叠类型分类方法及分类数据库被引量：5
《生物信息学》2010年第3期245-247,253,共4页李晓琴 仁文科 刘岳 徐海松 乔辉 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)
蛋白质折叠规律研究是生命科学重大前沿课题,折叠分类是蛋白质折叠研究的基础。目前的蛋白质折叠类型分类基本上靠专家完成,不同的库分类并不相同,迫切需要一个建立在统一原理基础上的蛋白质折叠类型数据库。本文以ASTRAL-1.65数据库中...
关键词：蛋白质折叠 折叠类型分类 数据库 折叠核心 低相似度 
双绕蛋白质的分类与识别被引量：1
《生物信息学》2010年第1期1-6,共6页刘岳 徐海松 乔辉 李晓琴 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4063035)资助项目
蛋白质折叠识别是蛋白质结构研究的重要内容。双绕是α/β蛋白质中结构典型的常见折叠类型。选取22个家族中序列一致性小于25%的79个典型双绕蛋白质作为训练集,以RMSD为指标进行系统聚类,并对各类建立基于结构比对的概形隐马尔科夫模型(...
关键词：双绕蛋白质 RMSD 系统聚类 隐马尔科夫模型 折叠类型识别 
蛋白质折叠类型的分类建模与识别被引量：8
《物理化学学报》2009年第12期2558-2564,共7页刘岳 李晓琴 徐海松 乔辉 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目~~
蛋白质的氨基酸序列如何决定空间结构是当今生命科学研究中的核心问题之一.折叠类型反映了蛋白质核心结构的拓扑模式,折叠识别是蛋白质序列-结构研究的重要内容.我们以占Astral 1.65序列数据库中α,β和α/β三类蛋白质总量41.8%的36个...
关键词：蛋白质折叠类型 均方根偏差 系统聚类 隐马尔科夫模型 折叠识别 
70种蛋白质折叠类型的单模型识别
《生物物理学报》2009年第S1期18-19,共2页李晓琴 刘岳 仁文科 乔辉 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目
蛋白质的氨基酸序列如何决定空间结构是生命科学研究中的核心问题之一,被称为第二遗传密码。随着生物大分子数据库中蛋白质序列数目的增多,发展有效的方法。
关键词：蛋白质结构 HMM 模型 蛋白质折叠类型 折叠类型识别 
α/β、全α和全β蛋白中的Cation-π相互作用
《生物物理学报》2009年第S1期179-180,共2页乔辉 李晓琴 徐海松 刘岳 
国家自然科学基金(30570427);北京市自然科学基金(4092008)资助项目
蛋白质的三维结构是由各种弱的相互作用所维持的。氢键、盐桥以及疏水效应在蛋白质折叠和结构的稳定性当中都起重要作用[1]。在组成蛋白质的氨基酸当中。
关键词：蛋白质结构 蛋白质折叠类型 cation-π 
构建基于折叠核心的全α类蛋白取代矩阵被引量：3
《中国生物化学与分子生物学报》2008年第8期761-766,共6页刘晓辉 李晓琴 徐海松 任文科 
国家自然科学基金(No.30570427);北京市自然科学基金(No.4063035)资助项目~~
氨基酸残基取代矩阵是影响多序列比对效果的重要因素,现有的取代矩阵对低相似序列的比对性能较低.在已有的BLOSUM取代矩阵算法基础上,定义了基于蛋白质折叠核心结构的序列-结构数据块;提出一种新的基于全α类蛋白质折叠核心结构的氨基...
关键词：蛋白质结构 折叠核心结构 低相似性 多序列比对 取代矩阵 
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